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　　MHC不同座位或同一座位的不同等位基因之间结构上的差异，可改变HLA分子抗原结合槽的结构。由此造成不同HLA等位基因编码分子对各种抗原肽的结合具有选择性。分析从HLA分子抗原结合槽中洗脱下来的各种天然抗原肽的一级结构，发现这些抗原肽往往带有两个或两个以上和MHC 分子凹槽相结合的特定部位，称锚定位，该位置的氨基酸残基称为锚定残基 (anchor residue)。而且，能够和同一类MHC分子结合的抗原肽，其锚定位和锚定残基往往相同或相似。从图4-3-2中可见，进入HLA-A*0201分子凹槽中的九肽 (或十肽) 有两个锚定位：第2位 (P2) 皆为亮氨酸 (L) 或甲硫氨酸 (M)；而第九位 (P9) 皆为亮氨酸(L)和缬氨酸(V)。因此，HLA*0201分子所接纳的抗原肽有一个显示特征的共同基序（consensus motif），即图4-3-2第一行所列的 x-L/M-x-x-x-x-x-x-L/V（x 代表任意氨基酸残基）。该处锚定位是P2和P9，锚定残基分别是L/M和L/V，而中间P3～P8的残基组成带有较大的任意性。同样情况见于图中HLA-B*2705所结合的九肽。其锚定位也是P2和P9，只是锚定残基的组成有变：P2皆为精氨酸(R)，而P9为亮氨酸(L)或苯丙氨酸 (F)。由此显示，B*2705分子接纳抗原肽所要求的共同基序是x-R-x-x-x-x-x-x-L/F。这表明，MHC分子通过特定的共同基序显示和抗原肽结合的专一性。
　　Ⅱ类分子情况比较复杂。进入HLA-DRB1*0405分子抗原结合槽的几种抗原肽，其长度虽变化于14～17个氨基酸之间，但中段仍有对应于Ⅰ类分子的九肽结构，可以看出，其锚定位为P1、P4、P6和P9 。除P9的氨基酸组成 (E和D) 相对单一外，其它位置的氨基酸种类变化很大，包括了多种氨基酸残基。显然，适于DRB1*0405分子所接纳的抗原肽，其共同性基序远比I类分子复杂。
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图片6-3-1 抗原肽与MHCⅠ类和MHCⅡ类分子结合示意图　　图片6-3-2 MHC抗原结合部位的锚定残基

　　以上结果表明，特定的MHC分子可凭借所需要的共同性基序选择性地结合抗原肽，在这个意义上，两者的结合具有一定的专一性。MHC分子甚至可以被视为抗原肽的“受体”，其作用就是在细胞内捕捉相应抗原肽，将它转送到细胞表面，以肽:MHC分子复合物形式供TCR识别。虽然这一“受体”(MHC分子)对配体（抗原肽）的识别和结合，是在细胞内的溶酶体样结构(对Ⅱ类分子) 和内质网腔 ( 对Ⅰ类分子)中完成，然而它和细胞表面受体-配体的结合有相似性。需要注意的是，不同MHC分子可选择性地结合具有不同锚定位和锚定残基的肽段，故不同MHC等位基因产物有可能提呈同一抗原分子的不同表位，造成不同个体（带有相异的MHC等位基因）对同一抗原的应答在强度上出现差异。这实际上是MHC以其多态性参与和调控免疫应答的一种重要机制。
　　深入研究还发现，MHC分子对抗原肽的识别并非呈现严格的一对一关系，而是一类MHC分子识别一群带有特定共同基序的肽段，由此构成两者相互作用中的包容性(flexibility)。这一包容性可表现在不同层次：首先，组成共同性基序的“x”氨基酸，其顺序和结构可变；其次，同一MHC分子（特别是Ⅱ类分子）所要求的锚定残基往往不止一种氨基酸，结果是,“符合”某特定共同基序的肽链数量可以相当地多，造成一种MHC分子可结合多种抗原肽，活化多个抗原特异T细胞克隆；最后，不同MHC分子接纳的抗原肽，可拥有相似的共同基序。例如，在HLA Ⅰ类分子中至少已经确认了A2、A3、B4、B44四个家族，这些家族中的成员（各种等位基因产物）可选择性地共同识别拥有相同或相似锚定残基的抗原肽。这意味着能够被某一HLA分子所识别和提呈的抗原肽，也可被其所属家族中的其它分子所提呈。这对应用肽疫苗或T细胞疫苗进行免疫预防和免疫治疗提供了便利。
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图片6-3-3 内源性抗原的提呈过程 　　图片6-3-4 外源性抗原的提呈过程